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タンパク質の神話
By ブライアン・ヘイコック Bryan Haycock 

その1: タンパク質を多量に摂取しても、筋肉タンパク合成(筋肥大)には影響しない。
事実: アミノ酸の供給量が多いことは、筋肉細胞でのタンパク合成が増加することを意味する。[1,2,3,4,5,6,7,8]

脂肪と炭水化物の摂取が充分であると仮定した場合、非常に限られたタンパク質摂取量でも実験動物が充分生存できる事を示した実験が幾つか行われた事は知っている。簡単にいえば、生体は窒素を含む物質を節約するために、アミノ酸の酸化を低下させるのだ。だからといってこのような例を筋肉増強に努める人間の成人に当てはめることができるだろうか?できないに決まっている。

タンパク質の摂取量が少ないために、体がアミノ酸を節約しはじめると、骨格筋タンパク合成などの非必須機能が最小限に低下してしまう。そして主に筋肉中のグルタミンを燃料として利用する免疫系など、体内の他の機能も同様に低下しはじめる[9]。こうして高強度トレーニングによって引き起こされるストレスの処理や、組織の損傷に対処する生体の能力が損なわれてしまうのだ。研究者達は、現在のタンパク質推奨摂取量ではアミノ酸の保留量が限られているため、人々を病気にかかりやすくするとまで考えている。現行のタンパク質推奨摂取量に関する彼らの意見は次の様なものだ。

「…. 現在国際的に使われている推奨摂取量に近い量の必須アミノ酸を、健常成人に投与した場合、体全体(そして多分筋肉)のタンパク質ターンオーバー(代謝回転率)は低下する。その結果、大きなストレス刺激に充分対抗しうる体の抵抗力が低下すると結論しても言い過ぎではない。それゆえ、健常成人におけるタンパク質ターンオーバーが有意に減少するのは、現在一般に用いられているアミノ酸摂取所要量のアミノ酸バランスに近づくか、またはそれを達成するための体の適応反応であろうと考えられる。 この事からこれらの推奨摂取量は、望ましい状態の維持または適応状態の維持には多分不充分であると結論できる。」 [Young VR., Marchini JS. Mechanisms and nutritional significance of metabolic responses to altered intakes of protein and amino acids, with reference to nutritional adaptation in humans. Am J Clin Nutr 1990;51:270-89]

アミノ酸の血中濃度を上昇させれば骨格筋のタンパク合成が増大する事は、研究ではっきりと示されている。またタンパク質を多く摂取し続ける限り、正の窒素平衡が長期間維持され、窒素の増加も継続する傾向にあることも解っている[10]。デカくなるためにジムで練習に励んでいるなら、そこらの一般人よりも多量にタンパク質を摂取しなくてはならないことは言うまでもない。


その2: 1回の食事で消化吸収できるタンパク質の量は30gである。
事実: 体は1回の食事から、30gよりはるかに多いタンパク質を消化吸収する能力がある。

多量のタンパク質摂取については、1度に消化吸収できるタンパク質は30gまでであり、トリ胸肉を180g以上食べても無駄になるだけだといった俗説がまかり通ってきた。これはとんでもない誤りである。例えば肉(牛肉、鶏肉、豚肉、魚肉)の消化率は約97%で、25gの牛肉を食べたとすると、その肉片に含まれるタンパク質の97%が血流に吸収される。一方、60gのタンパク質を含む300gのステーキを食べたとすると、そのタンパク質の97%が消化吸収されるわけだ。もし1度に30gのタンパク質しか消化吸収できないなら、研究者達が筋肉成長を刺激するために40g以上のタンパク質を使っている[1]意味が全くないではないか。

タンパク質の多量摂取に対する批判は、タンパク質を多量に摂取しても、単に酸化を高めるだけだと指摘している。これは正しいのだが、多量のタンパク質摂取に伴うこの酸化の亢進が、"アナボリックドライブ"と呼ばれる反応を起すのではないかと推測している研究者もいるのだ[13]。 アナボリックドライブは、高アミノ酸血症を特徴とする。すなわちタンパク質合成と分解が共に増大し、全体的に正の窒素平衡になる。動物においては、IGF-1やGHなどのアナボリックホルモンも同時に増大する。ヒトにおいてこの反応を同定する事は難しいが、多量のタンパク質摂取の結果、除脂肪組織の増大が起こることは確かなのだ[14,15]。

覚えておきたいことは、筋肉を成長させるためには筋肉の損失を防ぎ、タンパク質合成を高めなくてはならないことである。これを達成するためには、厳しいトレーニングと充分なカロリーの摂取が必要な上、タンパク質を多量に摂取することの重要性が研究で明らかに示されている。ということは、30g以上のタンパク質を含む食事が普通ということになる。そして体はそれだけのタンパク質を必ず全て効果的に利用するので、全く心配には及ばない。


その3: タンパク質は急速に消化しなくては、筋肉作りに役立たない。

事実 : アスリートにとっては、消化の速いタンパク質も、また遅いタンパク質も、共に非常に有用である。

最近の研究は「速効」と「遅効」の考え方をもたらした[11]。摂取されたアミノ酸の血中濃度が上昇する速度に応じてそう呼ばれるようになったのだ。例えばホエイプロテインは速効性と見なされており、アミノ酸濃度を急速に上昇させる。一方カゼインは遅効性プロテインとされている。

速効も遅効も両者とも筋肉増強に役に立つ。迅速に血流に取り込まれたプロテインは、急速かつ有意にタンパク合成を高める。またゆっくりと血流に入ったプロテインは、タンパク質分解に顕著な影響を及ぼし、たとえ少量でもタンパク質分解を有意に抑制する。

こうした速効と遅効の二つの性質を持つプロテインを組み合わせて使用すれば、激しいワークアウト中の筋肉細胞へのタンパク質取り込みをジャンプスタートさせるだけでなく、タンパク質合成も活性化させ、ワークアウト後のタンパク質分解を最低限に抑えることが可能となる。速効性プロテインはトレーニングの前、遅効性プロテインはトレーニング後に摂取すれば、最高のアナボリック効果が期待できる。

要するに、「速効」プロテインは「遅効」プロテインより優っているというのは間違っているのだ。両タイプのプロテインを計画的に利用してタンパク質の代謝を変化させ、実質的にタンパク質を沈着(筋肉成長)させる事が大切だ。


その4: プロテインは特定の分子量を持つペプチドが添加されていなくては、筋肉増強に効果がない。
事実 : 体の消化管は、摂取した全タンパク質から異なる分子量のペプチドをつくる。

タンパク質は胃に入るやいなや強力な胃酸の攻撃を受ける。この酸は、ペプシンと呼ばれる酵素と共にタンパク質の構造を変性させ、小腸における消化過程に進む準備をする。タンパク質はさらに小腸で数種の酵素の働きにより、様々な分子量のペプチドと遊離アミノ酸に分解される。各々の酵素はアミノ酸鎖の特定の部分に作用し、適切な個所で鎖を切断する。 たった今食べたのがステーキであれ、スクランブルエッグであれ、ホエイプロテイン1杯であれ、消化の最終的な結果はみな同じで、体に吸収されるのに最も最適な全スペクトルの分子量のペプチドと適量の遊離アミノ酸となるのだ。

小腸には、刷子縁膜を越してペプチドを腸細胞内に引き込む特殊なトランスポーターがある。様々なペプチドトランスポーターはまだすべて明確に同定されていないが、これらのトランスポーターのおかげでペプチドが遊離アミノ酸よりも速く活発に吸収されるのだ。腸細胞内においてペプチドはプロテアーゼ(prote=プロテイン、ase=切断)と呼ばれる酵素により、更にそれぞれのアミノ酸に分解される。消化されたペプチドが腸の細胞間をすり抜けて血流に取り込まれる率は非常に少ない事が分かっており、分解されずに血流に取り込まれても肝臓や筋肉細胞の表面でプロテアーゼによってすぐさま分解される。 たとえもしペプチドが何らかの拍子でこれらの細胞内まで運ばれたとしても、今度は細胞内のプロテアーゼに分解されるのだ。

そういうわけで、様々な分子量のペプチドに関する云々は、ただ単に消化しやすいプロテインを前もって更に半消化してあるという事にすぎない。これは急速な吸収を必要とする場合にのみ有益である。


その5: 様々なタンパク質評価法で評価されたタンパク質スコアによって、トレーニングの成功度が決まる。
事実: タンパク質は多く摂取するほど、その質は問題ではなくなる。 言い換えれば、低品質のタンパク質は量を多く摂ればよい。

食事で摂取するタンパク質の量は、その評価スコアに重要な影響を及ぼす。事実、1日に35〜45gのタンパク質しか食べないなら、そのタンパク質は必ず栄養価の高い良質のものでなくてはならないが、ボディビルダーが一般に行っているように大量のタンパク質(例えば体重1kgにつき、1.6〜1.8g)を摂取するなら、その量でわずかな質の差は補うことができる。プロテインサプリメントが一定の栄養価レベルに達していれば、筋肉増強に充分な量を摂取している限り、それ以上プロテインの質を高めたところで、効果の点で大差はない。

以下は幾つかのタンパク質測定法の概要である。ただ、タンパク質の品質を測定するテストは、最低限度のタンパク質所要量に従って行われるため、栄養の足りたボディビルダーやアスリートのそれとは全く異なった代謝環境を作り出すことを忘れないで頂きたい。

ケミカルスコア (化学価)

タンパク質の品質を測定する明らかな方法は、そのタンパク質を構成アミノ酸に分解してみることだ。 こうして得たアミノ酸プロフィールを基準プロフィールと比較する。タンパク質の栄養価を表すケミカルスコアの基準として使われているのは卵タンパクで、そのスコアは100である。例えば特定のアミノ酸を限られた量しか含まないタンパク質を、卵タンパクに含まれているアミノ酸量と比較し、それが卵に含まれる量の75%であれば、そのタンパク質のスコアは75となる。この事から、このタンパク質を必要量だけきっかり摂取すれば、摂取した窒素の25%が尿中に排泄されると推定できる。

タンパク質のケミカルスコアを割り出すのは比較的簡単で、費用もかからないが、体がどれだけそのタンパク質を利用できるかは正確に表すことができない。タンパク質の栄養価を決定するケミカルスコアの利点は、簡単で安価ということであろうか。欠点は、そのタンパク質の消化率がまるでわからない事である。 またケミカルスコアの測定法はその過程で特定のアミノ酸を壊してしまう可能性があり、評価値が不正確になることがある。そしてそのタンパク質中に消化を妨げる可能性がある物質が存在しても、それを感知できない。 この変数を発見するためには、生きた動物を使って測定を行わなくてはならないのだ。

生物価 (BV)


生物価 (BV) スコアは生体を使った測定法である。体が実際に利用できるタンパク質の量を測定するには、ヒトにタンパク質を投与し、窒素の尿中損失量だけでなく、糞中損失量も測定する必要がある。これは国際的に使用されている方法である。

タンパク源のBVを測定するためには、二通りの窒素検査が行われる。一つは、タンパク質を投与しなくてもどれだけの窒素が体外に排泄されるかを測定するものだ。この窒素損失量は不可避で、食事から摂る窒素の量にかかわらず、体が自然に排泄する量と考えられている。もう一方は、所要量をわずかに下回る量のタンパク質を投与した後、同様に窒素損失量を測定し、その損失量を摂取量と比較する。 タンパク質の実際のBVは、次の公式を使って算出する。

NPU(正味タンパク質利用率) = (体内保留窒素 / 摂取窒素) x 100

この方法はしばしば被験動物を用いて、広く使われている方法だが、得られたNPU値が低い場合、それがアミノ酸プロフィールが悪いためなのか、消化率が低いためなのか全くわからないのが欠点である。

タンパク質有効利用率 (PER)

タンパク質の栄養価を評価する方法として最も良く知られているのが、タンパク質有効利用率 (PER)で、米国の食品成分表示に関する規制とタンパク質1日所要量の設定はこれに基づいている。これはラットに一定量のタンパク質を投与し、成長に従って体重を測定する方法だ。PERは次の公式で表される。

PER = 体重増加量 (g) / タンパク摂取量 (g)

この方法の利点は、経済的で簡単なことだ。欠点は、時間がかかること、ラットのアミノ酸需要はヒトのそれとは異なること、成長期の動物のアミノ酸の需要は成長した動物のそれとは異なること(例えば成長期の動物とヒトはリジンの需要が高い)などである。

米国では、PERはタンパク質の1日所要量に関する修正書きに使われている。1日所要量は牛乳タンパク質カゼインと同等かそれ以上のPER値のタンパク質の摂取を前提としており、それよりPERの劣るタンパク質の場合は、RDA(推奨1日所要量)を満たすために多量に摂取する必要がある。食品成分表示は、カゼインのPERを基準としたタンパク質の栄養価を考慮したものでなくてはならないのだ。もし、食品に含まれるタンパク質の栄養価がカゼインのそれと同等かそれ以上なら、RDAは45gであるが、栄養価がカゼインよりも低い場合は、そのタンパク質のRDAは65gとなる。

多分諸君は、タンパク質を食事から摂るのとサプリメントから摂るのでは、違いがあるのかどうか疑問に思っているだろう。考えてみよう。食べたタンパク質が血流に吸収される頃には、諸君の体は摂取した食物に各アミノ酸がどれだけ含まれているかという事しかわからないのだ。実際経済的に許す限り、高品質のプロテインサプリメントを飲む方が余程簡単なことは確かだ。それ以上は、摂取するタンパク質が必須アミノ酸をすべて含む完全タンパク質であり、充分に消化できるものなら、それをどんな形で摂ろうと何ら変りはない。

タンパク質消化率補正アミノ酸スコア (PDCAA)

前述したように、タンパク質の品質はそれに含まれる不可欠(必須)アミノ酸の分量で測定できる。生体に必要なすべてのアミノ酸を含むタンパク質は、完全タンパク質と呼ばれ、そのスコアは高い。しかしタンパク質のなかには効率的に消化されないものもある事から、アミノ酸組成だけでなく、その消化率も測定する必要が出てきた。このタイプの測定はタンパク質消化率補正アミノ酸スコア(PDACC)と呼ばれ、現在ではアメリカ連邦政府がこれを、幼稚園児のためのタンパク質栄養価の決定基準として使用している。

また食物の中には、抗栄養因子を含むものもある。これらの因子は、例えば特定の豆類のようにたまに天然に存在したり、加熱や料理の結果発現し、消化を妨げて特定のアミノ酸の吸収を抑制する。タンパク質スコアのPDCAA法は、抗栄養因子を含む食物の栄養価を過大評価することが多いことが研究で明らかにされている。[12]
どのタンパク質測定法ではスコアが高いの、どのテストでは低いのといった、上述の様々な議論から言える事は、それらが栄養の行き届いた平均的なアスリートには何の意味もないということだろう。

結論

タンパク質の正しい知識を持っていれば、費用の節約になるばかりか筋肉増強の新しい機会を発掘できる可能性もある。知識はプロテインその他のサプリメントを効果的に使用するための重要な鍵となるものだ。 あやしげな効能書きや、ホンモノまがいの科学に惑わされてサプリメントの購入を決定してはいけない。その昔ある賢者は「真実を知れ、真実は汝に自由を与えるであろう」という言葉を残した。 これを当てはめれば、真実はプロテインサプリメントについて賢明な選択をする自由と、盛り上げ宣伝と良心的な会社の品質の高い製品とを区別する自由を与えてくれるものといえる。

参考文献]
[1] Tipton K., Ferrando A., Phillips S., Doyle, JR D., Wolfe R. Post exercise net protein synthesis in human muscle from orally administered amino acids. Am. J. Physiol. 276: E628-E634, 1999
[2] Bennet, W. M., A. A. Connacher, C. M. Scrimgeour, and M. J. Rennie. The effect of amino-acid infusion on leg protein turnover assessed by L-[15N]phenylalanine and L-[1-13C]leucine exchange. Eur. J. Clin. Invest. 20: 37-46, 1989
[3] Castellino, P., L. Luzi, D. C. Simonson, M. Haymond, and R. A. DeFronzo. Effect of insulin and plasma amino acid concentrations on leucine metabolism in man. J. Clin. Invest. 80: 1784-1793, 1987
[4] Fryburg, D. A., L. A. Jahn, S. A. Hill, D. M. Oliveras, and E. J. Barrett. Insulin and insulin-like growth factor-I enhance human skeletal muscle protein anabolism during hyperaminoacidemia by different mechanisms. J. Clin. Invest. 96: 1722-1729, 1995
[5] McNulty, P. H., L. H. Young, and E. J. Barrett. Response of rat heart and skeletal muscle protein in vivo to insulin and amino acid infusion. Am. J. Physiol. 264 (Endocrinol. Metab. 27): E958-E965, 1993
[6] Mosoni, L., M. Houlier, P. P. Mirand, G. Bayle, and J. Grizard. Effect of amino acids alone or with insulin on muscle and liver protein synthesis in adult and old rats. Am. J. Physiol. 264 (Endocrinol. Metab. 27): E614-E620, 1993
[7] Newman, E., M. J. Heslin, R. F. Wolf, P. T. W. Pisters, and M. F. Brennan. The effect of systemic hyperinsulinemia with concomitant infusion of amino acids on skeletal muscle protein turnover in the human forearm. Metabolism 43: 70-78, 1994
[8] Watt, P. W., M. E. Corbett, and M. J. Rennie. Stimulation of protein synthesis in pig skeletal muscle by infusion of amino acids during constant insulin availability. Am. J. Physiol. 263 (Endocrinol. Metab. 26): E453-E460, 1992
[9] Newsholme, A.E., Parry-Billings M. Properties of glutamine release from muscle and its importance for the immune system. JPEN. 14 (4) supplement S63-67
[10] Oddoye EA., Margen S. Nitrogen balance studies in humans: long-term effect of high nitrogen intake on nitrogen accretion. J Nutr 109 (3): 363-77
[11] Boirie Y, Dangin M, Gachon P, Vasson M-P, Maubois J-L, and Beaufr鑽e B. Slow and fast dietary proteins differently modulate postprandial protein accretion (amino acid turnover / postprandial protein anabolism / milk protein / stable isotopes) Proc. Natl. Acad. Sci. USA Vol. 94, pp. 14930-14935, December 1997
[12] Sarwar G. The Protein Digestibility-Corrected Amino Acid Score method overestimates quality of proteins containing antinutritional factors and of poorly digestible proteins supplemented with limiting amino acids in rats. J. Nutr. 127: 758-764, 1997
[13] Millward, D.J. Metabolic demands for amino acids and the human dietary requirement: Millward and Rivers (1988) revisited. J. Nutr. 128: 2563S-2576S, 1998
[14] Fern EB, Bielinski RN, Schutz Y. Effects of exaggerated amino acid and protein supply in man. Experientia 1991 Feb 15;47(2):168-72
[15] Dragan, GI., Vasiliu A., Georgescu E. Effect of increased supply of protein on elite weight-lifters. In:Milk Protein T.E. Galesloot and B.J. Tinbergen (Eds.). Wageningen The Netherlands: Pudoc, 1985, pp. 99-103

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